国内刊号:11-1985/S
国际刊号:0366-6964
发布日期:
作者:孙栋, 蔡寅川, 蒋思雨, 李璇, 郝刚
单位:1. 西南民族大学食品科学与技术学院,成都 610041;2. 四川阿坝州工业经济研究所,汶川 623000;3. 重庆市计量质量检测研究院,重庆 401120
关键词:抗菌肽,TachyplesinⅠ,分子设计,圆二色谱,抑菌活性
基金:国家重点研发计划(2018YFD0400101);西南民族大学研究生创新型科研项目(CX2021SZ75)
本研究旨在抗菌肽Tachyplesin Ⅰ(TP Ⅰ)的结构活性基础上,重新设计一种全新的抗菌肽TP Ⅰ-Y4。保持母肽链长与电荷数不变,将序列中形成TP Ⅰ两个二硫键的4个半胱氨酸用酪氨酸进行替换后得到TP Ⅰ-Y4。经生物信息学软件分析,与TP Ⅰ相比,TP Ⅰ-Y4的热稳定性更好,亲水性更强,同时具有与母肽相似的结构与抗菌活性。化学合成后经圆二色谱检测发现,TP Ⅰ-Y4在水相及在模拟细胞膜疏水环境的50%三氟乙醇中都表现出β-折叠结构,疏水环境中TP Ⅰ-Y4的β-折叠含量高于水相,也高于不同环境中的TP Ⅰ。抑菌试验表明,TP Ⅰ-Y4对细菌和真菌都有较强抑菌活性,且对细菌的抑菌活性强于TP Ⅰ。TP Ⅰ-Y4对小鼠红细胞溶血性降低,并保留了很强的内毒素中和能力,浓度为40 μg·mL-1时中和率可达50%以上。TP Ⅰ-Y4抗菌活性的提高以及溶血活性的降低,可能与β-折叠强形成者酪氨酸的替代有关,进而导致抗菌肽分子中β-折叠结构增强。
来源:2022年第6期
《畜牧兽医学报》期刊编辑部