国内刊号:11-1985/S
国际刊号:0366-6964
发布日期:
作者:李鹏飞, 龚真莉, 杜晓华, 蒋韬
单位:1. 甘肃农业大学 动物医学院, 兰州 730070;2. 中国农业科学院 兰州兽医研究所 家畜疫病病原生物学国家重点实验室 国家口蹄疫参考实验室, 兰州 730046
关键词:Biacore3000,FMDV,RGD基序,表面等离子体共振,整联蛋白,动力学
基金:国家自然科学基金(31772717)
旨在研究口蹄疫病毒(foot-and-mouth disease virus,FMDV)结构蛋白VP1上的RGD(Arg-Gly-Asp)基序与宿主细胞表面受体整联蛋白的结合特异性,作者应用基于表面等离子共振技术(SPR)的Biacore 3000系统实时研究RGD基序分别与猪源整联蛋白αvβ6胞外区结构域、αv亚基胞外区结构域和β6亚基胞外区结构域的亲和力。首先通过结合试验筛选与RGD基序有结合的整联蛋白结构域,再对有结合的整联蛋白与RGD基序开展动力学分析。结果显示,合成的RGD基序与猪源整联蛋白αvβ6胞外区结构域有结合,结合动力学常数Ka、Kd、KD分别为42.3 M-1s-1、3.1×10-4s-1和7.33×10-6M;与整联蛋白αv亚基胞外区结构域之间亦有结合,结合动力学常数Ka、Kd、KD分别为21.8 M-1s-1、2.13×10-4s-1和9.79×10-5M;与β6亚基胞外区结构域几乎没有结合。综上表明,RGD与整联蛋白αvβ6胞外区结构域的结合比与整联蛋白αv亚基胞外区结构域之间的结合快且亲和力强。本研究将为进一步探讨FMDV与宿主细胞表面受体的相互作用提供参考。
来源:2021年第1期
《畜牧兽医学报》期刊编辑部