畜牧兽医学报

作者：吴艳虹, 赵永强, 韦韬, 章秀婷, 丛丽, 岳志刚, 肖家美, 邵西群

单位：中国农业科学院特产研究所, 长春 130112

关键词：阿留申病毒,VP2蛋白,NS1蛋白,抗原表位,翻译后修饰位点

基金：吉林省自然科学基金 （20190201169JC）；中国农业科学院农业科技创新工程（2019）

旨在预测和分析貉源阿留申病毒（RFAV） VP2和NS1蛋白的抗原表位特征，筛选阿留申病毒属较保守的B、T细胞抗原表位。本研究对RFAV的近全长基因组进行克隆及测序，对其VP2和NS1基因编码蛋白的理化性质、二级结构、翻译后修饰位点和抗原表位进行预测，并将预测的修饰位点、抗原表位与其他阿留申病毒种的序列进行比较分析，筛选相对保守的修饰位点和抗原表位。结果显示，获得的RFAV基因组长4 327 bp，编码VP2蛋白的636个氨基酸，编码NS1蛋白的641个氨基酸。VP2和NS1蛋白均为亲水性蛋白，二级结构以无规则卷曲为主。在阿留申病毒属内，VP2蛋白有3个保守的B细胞抗原表位，3个保守的T细胞表位，8个保守的翻译后修饰位点；NS1蛋白有1个保守的B细胞抗原表位，2个保守的T细胞抗原表位和7个保守的翻译后修饰位点。本研究成功克隆了RFAV近全长基因组序列，全面对RFAV的VP2、NS1蛋白抗原表位、翻译后修饰位点进行预测，并分析其在阿留申病毒属内的保守和变异特征，为阿留申病毒免疫研究提供参考。

来源：2020年第6期

《畜牧兽医学报》期刊编辑部

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